Proteinlerin Yapısı

Sizlere proteinlerin yapısı hakkında bilgi vermeden önce kısaca protein hakkında bilgi vereceğiz. Yapısında karbon (C), hidrojen (H), oksijen (O) ve azot (N) bulunduran organik bileşiklere protein denilmektedir. Proteinlerin monomerleri yani yapı taşları amino asitlerdir. Proteinin yapısına katılan yirmi (20) amino asit bulunmaktadır. Yirmi amino asidin 12 tanesi vücut içerisinde üretileblirken 8 tanesi üretilemez. Vücut içerisinde üretilemeyen ve dışarıdan hazır olarak sekiz amino asite temel (esansiyel) amino asitler denilmektedir.

Amino asitleri COOH, amino (NH ) H ve R (değişken) grubun bir C atomuna bağlanan yapılardan oluşmaktadır. proteinlerin yapıtaşları olan amino asitlerin arasındaki bağ olan peptid bağının sayısı kadar su molekğlü oluşmaktadır. Proteinlerin yapıtaşlarının miktarına bağlı olarak dipeptid veya polipeptid olarak adlandırılırlar. proteinler sitoplazma içerisinde yer alan ribozom organelinde DNA tarafından alınan kalıtsal bilgi ile üretilir. Ribozomda üretilen proteinler golgi aygıtı içerisinde değişikliğe uğratılarak hücre içi veya hücre dışında görevlerini yerine getirmek için faaliyete geçerler.

Hücre içerisinde üretilen proteinler enzim, hormon veya yapısal protein olarak görev alırlar. proteinlerin ilk sentezlenmiş haline primer, primer halinden sonra S bağları aracılığıyla kazandığı yapılara sırasıyla sekonder, tersiyer ve quarterner adı verilmektedir. Proteinler primer yapıda bir işlem yapamazlar.

Proteinler yüksek sıcaklık ve değişen pH durumlarında yapısı bozulur. Proteinin yapısının bu şekilde bozulması olayına denatürasyon denilmektedir.Proteinlerin monomeri yani bir diğer ifadeyle yapı taşları amino asitlerdir.

Proteinlerin Yapısı

• Proteinlerin yapısına katılan amino asit sayısı yirmi (20) amino asittir.
• Proteinlerin yapıtaşları olan amino asitlerin oniki (12) tanesi vüxut içerisinde üretilebilirken, sekiz (8) tanesi dışarıdan hazır olarak elde edilir. Dışarıdan hazır olarak alınan amino asitlere temel (esansiyel) amino asitler denilmektedir.
• Proteinlerin monomerleri olan amino asitler COOH, amino (NH ) H ve R (değişken) grubun bir C atomunun etrafına dizilmesinden oluşan bir yapısı bulunmaktadır.
• Amino asitlerin yapısı içerisinde yer alan değişken grup (R) sayesinde farklı amino asit çeşitleri meydana gelmektedir.
• Proteinlerin yapı taşlarını yani monomerlerini birbirine bağlayan peptid bağları bulunmaktadır. Proteinlerin oluşumu sırasında her prptid bağı sonucu bir su molekülü (H2O) meydana gelmektedir.
• Proteinler amino asit sayısına göre dipeptit ve polipeptit olarak adlandırılır.
  Yirmi (20) amino asitleri sayısı ve sırasına göre birleşerek sonsuz sayıda protein oluşumuna neden olmaktadır. Sonsuz sayıda protein oluşması her insanın parmak izinin farklı olmasını sağlamaktadır.
• Proteinler sitoplazma içerisinde yer alan ribozom organelinde mRNA aracılığıyla DNA’dan kalıtsal bilgi ile oluşmaktadır.
• Ribozomda oluşan proteinler daha sonra işlemden geçmek için golgi aygıtına gider golgi aygıtında gerekli değişikliklere uğradıktan sonra hücre içi ve hücre dışı görevleri için hücreye salınır.
• Hücre içerisinde üretilen proteinler enzim, hormon veya yapısal protein olarak görev yapmaktadırlar.
• Proteinler ilk sentezlenmiş halinde iken primer olarak, S bağları aracılığıyla kazandığı yapılara sırasıyla sekonder, tersiyer ve quarterner adı verilmektedir.
• Proteinler ilk sentezlenmiş hali olan primer yapıda işlev görmezler.
• Proteinler yüksek sıcaklık, basınç ve pH maruz kalması durumunda yapıları bozulur. proteinlerin bu şekilde yapılarının bozulması denatürasyon denilmektedir.
• Proteinler tersiyer (sınırlı yapı) yapısına kadar bozulmuş ise eski halini alabilir. Ancak quarterner (sınırlı değilse) eski halini alamaz.

Proteinlerin Görevleri Hakkında bilgi almak için tıklayınız…

Proteinlerin Çeşitleri Hakkında bilgi almak için tıklayınız…

Şimdi ise sizlere proteinlerin yapısı hakkında detaylı bilgi vereceğiz. 

Protein Yapısı

Proteinler, hücresel DNA’daki bilgilerle başlayan kod çözme işleminin nihai ürünleridir. Hücrenin çalışanları olarak proteinler hücrede yapısal ve motor elementleri oluştururlar ve canlılardaki hemen hemen her biyokimyasal reaksiyon için katalizör görevi görürler. Bu inanılmaz dizi işlevler, oldukça çeşitli yapı gruplarını belirten ürkütücü basit bir koddan elde edilir.

Aslında hücresel DNA’daki her gen, benzersiz bir protein yapısı kodu içerir. Bu proteinler, sadece farklı amino asit sekansları ile bir araya getirilmez, aynı zamanda farklı bağlar tarafından tutulur ve çeşitli üç boyutlu yapılara katlanırlar. Katlanmış şekil veya konformasyon, doğrudan proteinin doğrusal amino asit dizisine bağlıdır.

Proteinlerin yapı taşları, bir amino grubuna, bir karboksil grubuna, bir hidrojen atomuna ve bir yan zincir adı verilen değişken bir bileşene bağlı olan bir alfa (merkezi) karbon atomundan oluşan küçük organik moleküller olan amino asitlerdir (aşağıya bakın) . Bir protein içerisinde, birden fazla amino asit peptit bağları ile birbirine bağlanır ve böylece uzun zincir oluşur. Peptit bağları, bir amino asitin amino grubunu komşu bir amino asidin karboksil grubuna kattığı için bir su molekülü çıkaran bir biyokimyasal reaksiyon ile oluşturulur. Bir protein içindeki amino asitlerin doğrusal dizilimi, proteinin ana yapısı olarak düşünülür .

Proteinler, sadece yirmi amino asitten oluşur ve bunların her biri benzersiz bir yan zincire sahiptir. Amino asitlerin yan zincirleri farklı kimyalarına sahiptir. En büyük amino asit grubu polar olmayan yan zincirlere sahiptir. Diğer bazı amino asitlerin pozitif veya negatif yükleri olan yan zincirleri bulunurken, diğerlerinin polar yüklü olmayan yan zincirleri vardır. Amino asit yan zincirlerinin kimyası, protein yapısı için kritiktir çünkü bu yan zincirler, belli bir şekil veya konformasyonda bir protein uzunluğu tutmak için birbirleriyle bağlanabilir. Yüklü amino asit yan zincirleri iyonik bağlar oluşturabilir ve kutuplu amino asitler hidrojen bağları oluşturabilirler. Hidrofobik yan zincirler, zayıf van der Waals etkileşimleri vasıtasıyla birbirleriyle etkileşime girer. Bu yan zincirlerin oluşturduğu bağların büyük çoğunluğu kovalent değildir. Aslında, Sisteinler, kovalent bağlar oluşturabilen ve özel yan zincirleri ile yapabilen tek amino asitlerdir. Yan zincir etkileşimleri nedeniyle, belli bir proteideki amino asitlerin dizilimi ve yeri, bu proteinde eğilmelerin ve katlanmaların oluştuğu yerlerde yönlendirilir.

Bir proteinin birincil yapısı – onun amino asidi dizisi – doğrusal amino asit zincirinin katlanarak ve intramoleküler bağlanmasını sağlar ve sonuç olarak proteinin benzersiz üç boyutlu şeklini belirler. Protein zincirinin komşu bölgelerindeki amino grupları ile karboksil grupları arasındaki hidrojen bağlaması bazen belirli katlama şekillerine neden olur. Alfa helileri ve beta tabakaları olarak bilinen bu kararlı katlanma kalıpları bir proteinin sekonder yapısını oluşturur. Çoğu protein, diğer daha az yaygın kalıplara ek olarak birden fazla helis ve yaprak içerir (Şekil 2). Bazen bir polipeptid olarak adlandırılan amino asitlerin tek bir doğrusal zincirindeki oluşumların ve kıvrımların birleşimi ,Bir proteinin üçüncül yapısı . Son olarak, bir proteinin kuaterner yapısı , çoklu polipeptit zincirleri veya alt birimleri bulunan makromoleküllere atıfta bulunmaktadır.

Yeni sentezlenmiş bir protein tarafından nihai şekli benimser, genellikle en enerjik açıdan olumludur. Proteinler katlandıkça, benzersiz ve kompakt olan nihai formlarına ulaşmadan önce çeşitli konformasyonları test ederler. Katlanmış proteinler, amino asitler arasındaki binlerce kovalent bağ ile dengelenir. Buna ek olarak, bir protein ve yakın çevresi arasındaki kimyasal kuvvetler protein şekli ve stabilitesine katkıda bulunur. Örneğin, hücre sitoplazmasında çözünen proteinler yüzeylerinde hidrofilik (su seven) kimyasal gruplara sahipken, hidrofobik (sudan kaçınan) elementler içine sıkışmış olma eğilimindedir. Buna karşılık, hücre zarlarına yerleştirilen proteinler yüzeylerinde, özellikle de protein yüzeyinin membran lipitlerine maruz kaldıkları bölgelerde bazı hidrofobik kimyasal gruplar sergilerler. Bununla birlikte, tamamen katlanan proteinlerin şekle donmadığına dikkat etmek önemlidir. Aksine, bu proteinler içindeki atomlar küçük hareketler yapabilirler.

Proteinler makromoleküller olarak kabul edilmekle birlikte, bunlar mikroskopta bile görünür kılmak için çok küçüktür. Dolayısıyla bilim adamları, neye benzediğini ve nasıl katlandıklarını anlamaya yönelik dolaylı yöntemler kullanmalıdır. Protein yapılarını incelemek için kullanılan en yaygın yöntem X-ışını kristalografisidir . Bu yöntemle saflaştırılmış proteinin katı kristalleri bir X ışını demetine yerleştirilir ve saptırılmış X ışınlarının paterni, protein kristali içindeki binlerce atomun konumlarını tahmin etmek için kullanılır.

Proteinler, nihai şekillerine nasıl ulaşırlar?

Kuramsal olarak, bileşen aminoasitler bir arada tutturulduktan sonra, proteinler herhangi bir enerji girişi olmaksızın nihai şekillerine ulaşırlar. Bununla birlikte, gerçekte, sitoplazma, kısmen katlanmış bir protein ile etkileşime girebilen birçok makromolekülle dolu kalabalık bir yerdir. Yakındaki proteinlerle uygun olmayan ilişkiler düzgün katlanmayı etkiler ve hücrelerde proteinlerin büyük agregalarına neden olur. Bu nedenle, hücreler , istenmeyen katlanma ortaklarıyla bu uygunsuz ilişkileri önlemek için , şaperon proteinlerine dayanırlar .

Chaperone proteinleri katlama işlemi sırasında bir proteini sarar, katlanma tamamlanıncaya kadar proteini sımstırlar. Örneğin, bakterilerde, Chaperone GroEL’in çoklu molekülleri, katlanma sürecinde olan proteinlerin etrafında içi boş bir oda oluşturur. İkinci bir koruyucu olan moleküller GroES, odanın üzerinde bir kapak oluştururlar. Ökaryotlar, benzer şekillerde işlev görse de, farklı şaperon protein ailelerini kullanır.

Chaperone proteinleri hücrelerde bol miktarda bulunmaktadır. Bu koruyucular, polipeptidleri katlama sürecinden geçtikçe bağlamak ve serbest bırakmak için ATP’den enerji kullanır. Chaperones, hücrelerdeki proteinlerin yeniden katlanmasına da yardımcı olur. Katlanmış proteinler aslında kolaylıkla denatürebilen veya açılabilen kırılgan yapılardır. Binlerce bağın proteinleri bir arada tutmasına rağmen, bağların çoğu kovalent değildir ve oldukça zayıftır. Normal koşullar altında bile, tüm hücresel proteinlerin bir kısmı açılır. Vücut ısısını yalnızca birkaç derece arttırmak açılma oranını önemli ölçüde artırabilir. Bu gerçekleştiğinde, mevcut proteinlerin şaperonlarla onarılması, yeni proteinlerin sentezlenmesinden çok daha etkilidir. İlginçtir, hücreler, “ısı şoku” na tepki olarak ilave şaperon proteinleri sentezler.

Protein Aileleri Nedir?

Tüm proteinler, görevlerini tamamlamak için diğer moleküllere bağlanır ve bir proteinin kesin işlevi, maruz kalan yüzeylerin bu moleküller ile etkileşime girme biçimine bağlıdır. İlgili şekillere sahip proteinler benzer moleküller ile etkileşime girme eğilimindedir ve bu nedenle bu proteinler bir protein ailesidir . Belli bir aile içindeki proteinler hücre içinde benzer işlevler görürler.

Aynı ailenin proteinleri, çoğunlukla, birincil yapıları içinde benzer amino asit sekanslarının uzantılarına sahiptir. Bu uzantılar evrimle korunmuştur ve proteinin katalitik işlevi için hayati önem taşımaktadır. Örneğin hücre reseptör proteinleri, hücre dışından kimyasal sinyaller alan bağlanma bölgelerinde farklı amino asit sekansları içerir, fakat ortak hücre içi sinyal proteinleriyle etkileşime giren amino asit sekanslarında daha benzerdirler. Protein aileleri birçok üyeye sahip olabilir ve muhtemelen eski gen duplikasyonlarından evrimleşmiştir. Bu tekrarlar, protein işlevlerinin modifikasyonlarına ve zamanla organizmaların fonksiyonel repertuarını genişletmesine yol açtı.

Sonuç

Proteinler daha sonra özgün üç boyutlu şekillere katlanan amino asitler zinciri olarak inşa edilir. Protein molekülleri içerisinde yapışma, yapılarını stabilize etmeye yardımcı olur ve son katlanmış protein biçimleri işlevleri için iyi adapte edilmiştir.

Proteinler ve diğer biyoloji konuları hakkında detaylı bilgi sitemiz içerisinde yer almaktadır.